Gaaside transport verega. Hingamise füsioloogia Valkude transpordifunktsioon

Kui loomal on vereringesüsteem, on veres hapnikukandja. Lahustatud olekus on inimesel arteriaalses veres vaid 2% hapnikku.

Kõik pigmendid – hapnikukandjad on metallorgaanilised ühendid, enamik sisaldab Fe, osa Cu-d.

Hemoglobiinid on raua porfüriinid (heem), mis on seotud globiiniga (valguga). Inimeste ja imetajate hemoglobiini leidub alati spetsiaalsetes vererakkudes, erütrotsüütides. On kindlaks tehtud enam kui 90 tüüpi hemoglobiine, mis erinevad valgukomponentide poolest. Hemoglobiini molekul koosneb mitmest monomeerist, millest igaüks sisaldab ühte globiini külge kinnitatud heemi. Inimestel sisaldab hemoglobiin 4 sellist monomeeri. Müoglobiin sisaldab ainult 1 heemi.

Heem on keemiliselt protoporfüriin, mis koosneb 4 pürroolitsüklist, mille keskel on rauaaatom.

Hemoglobiini hapnikuga varustamine on hapniku pöörduv lisamine raud- (raud-) rauale kogustes, mis sõltuvad hapniku pingest ümbritsevas ruumis.

Hapnik on seotud iga raua aatomiga vastavalt tasakaaluvõrrandile

Formaalselt ei muutu selles reaktsioonis raua valents. Sellegipoolest kaasneb hapnikuga rikastumisega elektroni osaline üleminek raudraudalt hapnikuks ja hapnik väheneb osaliselt.

Heemi raud võib olla erineva valentsväärtusega methemoglobiini moodustumise ajal, kui Fe muudab valentsust ja muutub kolmevalentseks. Sel juhul kaotab hemoglobiin raua tõelise oksüdatsiooniga hapniku kandmise võime.

Hemoglobiini molekulis olev heem on võimeline siduma teisi molekule. Kui see seob süsinikdioksiidi, nimetatakse seda karbohemoglobiiniks. Kui heemile lisada süsinikmonooksiidi, moodustub karboksühemoglobiin. Hemoglobiini afiinsus CO suhtes on 300 korda kõrgem kui O 2 suhtes. Seetõttu on vingugaasimürgitus väga ohtlik. Kui sissehingatav õhk sisaldab 1% CO, võivad imetajad ja linnud hukkuda.

Arteriaalne veri on hapnikuga küllastunud 96-97%. See protsess toimub alveolaarsetes kapillaarides väga kiiresti, vaid veerand sekundiga.

Kirjanduses on tavaks hinnata vere hapnikusisaldust näitaja järgi vere hapnikumaht.

Vere hapnikumaht on maksimaalne hapniku kogus, mida 100 ml verd suudab omastada.

Kuna 96% hapnikust on kombinatsioonis hemoglobiiniga, määrab vere hapnikumahtuvuse just see pigment. On teada, et 1 g hemoglobiini hapniku sidumisvõime määratakse normaalse atmosfäärirõhu juures väärtusega 1,34 - 1,36 ml O 2. See tähendab, et vere sisaldusega 15 g% Hb (ja see on keskmisele lähedane) on hapniku mahutavus 1,34´15@20 mahuprotsenti, see tähendab iga 20 ml O 2 kohta iga 100 ml vere kohta. , või 200 ml Umbes 2 liitri vere kohta. 5 liitrit verd (kogu hapnikumaht inimesel, kelle vereringesüsteemis on 5 liitrit verd) sisaldab 1 liitrit hapnikku.

Hemoglobiini hapnikuga varustamise reaktsioon on pöörduv

HHb 4 + 4O 2 \u003d HHb 4 (O 2) 4

Või lihtsam Hb + O 2 \u003d HbO 2

Selgus, et praktikas on seda protsessi mugavam analüüsida, kui joonistada proovis oleva HbО2 kontsentratsiooni sõltuvus hapniku osarõhust/pingest. Mida rohkem on keskkonnas hapnikku, seda enam nihkub tasakaal reaktsioonis hapnikuga varustatuse suunas ja vastupidi.

Iga RO 2 väärtus vastab teatud protsendile HbO 2 -st. Arteriaalsele verele iseloomulike RO 2 väärtuste korral on peaaegu kogu hemoglobiin oksüdeerunud. Perifeersetes kudedes suureneb hapniku pinge madalate väärtuste korral selle dissotsiatsiooni kiirus hapnikuks ja hemoglobiiniks.

Hemoglobiini dissotsiatsioonikõver on saadaval igas õpikus.

Oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõvera analüüs näitab, et kui hapniku rõhk keskkonnas on 60-100 mm Hg. (tasandiku tingimused ja inimese tõus kuni 2 kilomeetri kõrgusele), toimub vere hapnikuga küllastumine täielikult. Ka kudedes toimub hapniku vabanemine rahuldavalt, hapnikurõhul umbes 20 mm Hg.

Teisisõnu, kõvera olemus annab teavet transpordisüsteemi omaduste kohta.

Oksühemoglobiini dissotsiatsioon ei sõltu ainult hapniku osarõhust kudedes, vaid ka mõnest muust seisundist. Kui kudedest pärit süsinikdioksiid satub verre, väheneb hemoglobiini afiinsus hapniku suhtes ja dissotsiatsioonikõver nihkub paremale. See on Verigo-Bora otsene mõju. Verigo-Bohri efekt parandab oksühemoglobiini dissotsiatsiooni kudedes. Vastupidist efekti täheldatakse kopsudes, kus süsinikdioksiidi tagasitulek viib hemoglobiini täieliku küllastumiseni hapnikuga. Mõju ei tulene mitte CO 2-st endast, vaid keskkonna hapestumisest süsihappe moodustumisel (või piimhappe kuhjumisest aktiivselt töötavatesse lihastesse).

Suurem osa imetajate kehas olevast hapnikust kantakse veres hemoglobiiniga keemilise ühendi kujul. Vabalt lahustunud hapnikku on veres vaid 0,3%. Kopsu kapillaaride erütrotsüütides toimuva hapnikuga varustamise reaktsiooni, desoksühemoglobiini muundumist oksühemoglobiiniks, võib kirjutada järgmiselt:

Hb + 4O 2 ⇄ Hb(O 2 ) 4

See reaktsioon kulgeb väga kiiresti - hemoglobiini poolküllastusaeg hapnikuga on umbes 3 millisekundit. Hemoglobiinil on kaks hämmastavat omadust, mis muudavad selle ideaalseks hapnikukandjaks. Esimene on võime hapnikku siduda ja teine ​​​​on seda ära anda. Tuleb välja Hemoglobiini võime hapnikku kinnituda ja vabastada sõltub hapniku pingest veres. Proovime graafiliselt kujutada hapnikuga rikastatud hemoglobiini hulga sõltuvust vere hapnikupingest ja siis saame teada: millistel juhtudel seob hemoglobiin hapnikku ja millistel annab ära. Hemoglobiin ja oksühemoglobiin neelavad valguskiiri erinevalt, mistõttu saab nende kontsentratsiooni määrata spektromeetriliste meetoditega.

Graafikut, mis kajastab hemoglobiini võimet hapnikku siduda ja vabastada, nimetatakse "oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõveraks". Selle graafiku abstsiss näitab oksühemoglobiini kogust protsendina kogu hemoglobiinist veres, ordinaat näitab vere hapniku pinget mm Hg. Art.

Joonis 9A. Normaalne oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõver

Mõelge graafikule vastavalt hapniku transpordi etappidele: kõrgeim punkt vastab hapniku pingele, mida täheldatakse kopsukapillaaride veres - 100 mm Hg. (sama, mis alveolaarses õhus). Graafikult on näha, et sellise pinge juures läheb kogu hemoglobiin oksühemoglobiiniks – see on hapnikuga täielikult küllastunud. Proovime välja arvutada, kui palju hapnikku hemoglobiini seob. Üks mool hemoglobiini võib siduda 4 mooli KOHTA 2 , ja 1 gramm Hb seob ideaaljuhul 1,39 ml O 2, kuid praktikas 1,34 ml. Kui hemoglobiini kontsentratsioon veres on näiteks 140 g / l, on seotud hapniku kogus 140 × 1,34 = 189,6 ml / l. Hapniku kogust, mida hemoglobiin suudab siduda, kui see on täielikult küllastunud, nimetatakse vere hapnikumahtuvuseks (KEK). Meie puhul KEC = 189,6 ml.

Pöörakem tähelepanu hemoglobiini olulisele omadusele - kui hapniku pinge veres väheneb 60 mm Hg-ni, küllastus praktiliselt ei muutu - peaaegu kogu hemoglobiin esineb oksühemoglobiini kujul. See funktsioon võimaldab siduda maksimaalse võimaliku hapnikukoguse, vähendades samal ajal selle sisaldust keskkonnas (näiteks kuni 3000 meetri kõrgusel).

Dissotsiatsioonikõveral on s-kujuline iseloom, mis on seotud hapniku ja hemoglobiini interaktsiooni iseärasustega. Hemoglobiini molekul seob etapiviisiliselt 4 hapnikumolekuli. Esimese molekuli sidumine suurendab dramaatiliselt seondumisvõimet, nii ka teise ja kolmanda molekuli sidumine. Seda efekti nimetatakse hapniku koostööks.

Arteriaalne veri siseneb süsteemsesse vereringesse ja viiakse kudedesse. Tabelist 2 nähtub, et kudede hapnikusisaldus on vahemikus 0 kuni 20 mm Hg. Art., väike kogus füüsiliselt lahustunud hapnikku difundeerub kudedesse, selle pinge veres väheneb. Hapniku pinge langusega kaasneb oksühemoglobiini dissotsiatsioon ja hapniku vabanemine. Ühendist eralduv hapnik läheb füüsikaliselt lahustunud kujule ja võib piki pingegradienti difundeeruda kudedesse Kapillaari venoosses otsas on hapniku pinge 40 mm Hg, mis vastab ligikaudu 73% hemoglobiini küllastumisele. Dissotsiatsioonikõvera järsk osa vastab kehakudede tavapärasele hapnikupingele – 35 mm Hg ja alla selle.

Seega peegeldab hemoglobiini dissotsiatsioonikõver hemoglobiini võimet siduda hapnikku, kui hapniku pinge on veres kõrge, ja anda see ära, kui hapniku pinge väheneb.

Hapniku üleminek kudedes toimub difusiooni teel ja seda kirjeldab Ficki seadus, seega sõltub see hapniku stressi gradiendist.

Saate teada, kui palju hapnikku kude eraldab. Selleks tuleb määrata hapniku hulk arteriaalses veres ja teatud piirkonnast voolavas venoosses veres. Arteriaalses veres, nagu oskasime arvutada (KEK) sisaldab 180-200 ml. hapnikku. Venoosne veri rahuolekus sisaldab umbes 120 ml. hapnikku. Proovime arvutada hapniku kasutamise teguri: 180 ml. - 120 ml. \u003d 60 ml on kudede poolt eraldatud hapniku kogus, 60 ml / 180  100 \u003d 33%. Seetõttu on hapniku kasutamise koefitsient 33% (tavaliselt 25–40%). Nagu nendest andmetest näha, ei kasuta koed ära kogu hapnikku. Tavaliselt viiakse umbes 1000 ml kudedesse ühe minuti jooksul. hapnikku. Kui arvestada kasutustegurit, selgub, et kudesid taastatakse 250–400 ml. hapnikku minutis, naaseb ülejäänud hapnik venoosse vere osana südamesse. Raske lihastöö korral tõuseb kasutustegur 50-60%ni.

Kudede saadav hapniku hulk ei sõltu aga ainult kasutustegurist. Kui muutuvad tingimused sisekeskkonnas ja kudedes, kus toimub hapniku difusioon, võivad hemoglobiini omadused muutuda. Hemoglobiini omaduste muutus kajastub graafikul ja seda nimetatakse "kõvera nihkeks". Märgime kõveral olulist punkti - hemoglobiini poolküllastuspunkti hapnikuga täheldatakse hapniku pingel 27 mm Hg. Art., sellel pingel on 50% hemoglobiinist oksühemoglobiini kujul, 50% desoksühemoglobiini kujul, seega on 50% seotud hapnikust vaba (umbes 100 ml / l). Kui koes tõuseb süsihappegaasi, vesinikioonide, temperatuuri kontsentratsioon, siis kõver nihkub paremale. Sel juhul liigub poolküllastuspunkt hapniku pinge kõrgematele väärtustele - juba pingel 40 mm Hg. Art. Vabaneb 50% hapnikku (joonis 9B). Intensiivselt töötav kude vabastab hemoglobiin kergemini hapnikku. Hemoglobiini omaduste muutused on tingitud järgmistest põhjustest: hapestumine Süsinikdioksiidi kontsentratsiooni suurenemise tulemusena toimib keskkond kahel viisil: 1) vesinikioonide kontsentratsiooni suurenemine aitab kaasa hapniku vabanemisele oksühemoglobiini poolt, kuna vesinikioonid seonduvad kergemini desoksühemoglobiiniga, 2) vesinikioonide kontsentratsiooni suurenemine. süsinikdioksiid hemoglobiini molekuli valguosale vähendab selle afiinsust hapniku suhtes; 2,3-difosfoglütseraadi kontsentratsiooni tõus, mis ilmneb anaeroobse glükolüüsi käigus ja on samuti integreeritud hemoglobiini molekuli valguosasse ja vähendab selle afiinsust hapniku suhtes.

Kõvera nihkumist vasakule täheldatakse näiteks lootel, kui veres määratakse suur hulk loote hemoglobiini.

Joonis 9 B. Sisekeskkonna parameetrite muutmise mõju

O2 transport toimub füüsikaliselt lahustunud ja keemiliselt seotud kujul. Füüsikalised protsessid, st gaasi lahustumine, ei suuda täita organismi vajadusi O2-s. Hinnanguliselt suudab füüsiliselt lahustunud O2 säilitada normaalse keha O2 tarbimise (250 ml*min-1), kui südame väljund on puhkeolekus ligikaudu 83 l*min-1. Kõige optimaalsem mehhanism on O2 transportimine keemiliselt seotud kujul.

Vastavalt Ficki seadusele toimub O2 gaasivahetus alveolaarse õhu ja vere vahel nende keskkondade vahelise O2 kontsentratsioonigradiendi tõttu. Kopsu alveoolides on O2 osarõhk 13,3 kPa ehk 100 mm Hg ja kopsudesse voolavas venoosses veres O2 osarõhk ligikaudu 5,3 kPa ehk 40 mm Hg. Gaaside rõhku vees või keha kudedes tähistatakse terminiga "gaasi pinge" ja tähistatakse sümbolitega Po2, Pco2. O2 gradient alveolaarkapillaarmembraanil, mis on võrdne keskmiselt 60 mm Hg, on Ficki seaduse kohaselt üks olulisemaid, kuid mitte ainus tegureid selle gaasi difusiooni algfaasis alveoolidest alveoolidesse. veri.

O2 transport algab kopsu kapillaarides pärast selle keemilist seondumist hemoglobiiniga.

Hemoglobiin (Hb) on võimeline selektiivselt siduma O2 ja moodustama oksühemoglobiini (HbO2) kõrge O2 kontsentratsiooniga piirkonnas kopsudes ning vabastama molekulaarset O2 madala O2 sisaldusega piirkonnas kudedes. Samal ajal ei muutu hemoglobiini omadused ja see võib oma funktsiooni täita pikka aega.

Hemoglobiin kannab O2 kopsudest kudedesse. See funktsioon sõltub hemoglobiini kahest omadusest: 1) võime muutuda redutseeritud vormist, mida nimetatakse desoksühemoglobiiniks, suure kiirusega (poolaeg 0,01 s või vähem) oksüdeeritud vormiks (Hb + O2 à HbO2) normaalsel korral Horn alveolaarses õhus; 2) võime vabastada kudedes O2 (HbO2 à Hb + O2) sõltuvalt keharakkude metaboolsetest vajadustest.

Hemoglobiini hapnikusisalduse astme sõltuvus alveolaarse õhu hapniku osarõhust on graafiliselt kujutatud oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõvera ehk küllastuskõverana (joon. 8.7). Dissotsiatsioonikõvera platoo on iseloomulik küllastunud O2 (küllastunud) arteriaalsele verele ja kõvera järsk laskuv osa on iseloomulik venoossele ehk desatureeritud verele kudedes.

Hapniku afiinsust hemoglobiini suhtes mõjutavad erinevad metaboolsed tegurid, mis väljendub dissotsiatsioonikõvera nihkena vasakule või paremale. Hemoglobiini afiinsust hapniku suhtes reguleerivad kudede metabolismi kõige olulisemad tegurid: Po2 pH, temperatuur ja 2,3-difosfoglütseraadi rakusisene kontsentratsioon. pH väärtus ja CO2 sisaldus mis tahes kehaosas muudavad loomulikult hemoglobiini afiinsust O2 suhtes: vere pH langus põhjustab dissotsiatsioonikõvera nihke vastavalt paremale (hemoglobiini afiinsus O2 suhtes väheneb) ja vere pH tõus põhjustab dissotsiatsioonikõvera nihke vasakule (hemoglobiini afiinsus O2 suhtes suureneb) (vt joonis 8.7, A). Näiteks erütrotsüütide pH on 0,2 ühikut madalam kui vereplasmas. Kudedes on suurenenud CO2 sisalduse tõttu ka pH madalam kui vereplasmas. PH mõju oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõverale nimetatakse Bohri efektiks.

Temperatuuri tõus vähendab hemoglobiini afiinsust O2 suhtes. Töötavates lihastes soodustab temperatuuri tõus O2 vabanemist. Kudede temperatuuri või 2,3-difosfoglütseraadi sisalduse langus põhjustab oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõvera nihke vasakule (vt joonis 8.7, B).

Ainevahetusfaktorid on O2 hemoglobiiniga seondumise peamised regulaatorid kopsukapillaarides, kui O2, pH ja CO2 tase veres suurendab hemoglobiini afiinsust O2 suhtes mööda kopsukapillaare. Kehakudede tingimustes vähendavad samad metaboolsed tegurid hemoglobiini afiinsust O2 suhtes ja soodustavad oksühemoglobiini üleminekut selle redutseeritud vormile - desoksühemoglobiinile. Selle tulemusena voolab O2 mööda kontsentratsioonigradienti koekapillaaride verest keha kudedesse.

Süsinikoksiid (II) - CO, on võimeline ühinema hemoglobiini raua aatomiga, muutes selle omadusi ja reaktsiooni O2-ga. CO väga kõrge afiinsus Hb suhtes (200 korda kõrgem kui O2 oma) blokeerib heemi molekulis ühe või mitu rauaaatomit, muutes Hb afiinsust O2 suhtes.

Vere hapnikumahu all mõistetakse hapniku hulka, mida veri seob kuni hemoglobiini täieliku küllastumiseni. Kui hemoglobiinisisaldus veres on 8,7 mmol * l-1, on vere hapnikumaht 0,19 ml O2 1 ml veres (temperatuur 0oC ja õhurõhk 760 mm Hg ehk 101,3 kPa). Vere hapnikumahtuvuse väärtuse määrab hemoglobiini hulk, millest 1 g seob 1,36-1,34 ml O2. Inimveri sisaldab umbes 700–800 g hemoglobiini ja suudab seega siduda peaaegu 1 liitri O2. 1 ml vereplasmas on füüsikaliselt lahustunud väga vähe O2 (umbes 0,003 ml), mis ei suuda tagada kudede hapnikuvajadust. O2 lahustuvus vereplasmas on 0,225 ml * l-1 * kPa-1

O2 vahetus kapillaarvere ja koerakkude vahel toimub samuti difusiooni teel. O2 kontsentratsioonigradient arteriaalse vere (100 mm Hg ehk 13,3 kPa) ja kudede (umbes 40 mm Hg ehk 5,3 kPa) vahel on keskmiselt 60 mm Hg. (8,0 kPa). Gradiendi muutus võib olla tingitud nii O2 sisaldusest arteriaalses veres kui ka O2 kasutustegurist, mis on organismile keskmiselt 30-40%. Hapniku kasutuskoefitsient on O2 kogus, mis vabaneb vere liikumisel läbi kudede kapillaaride, mida nimetatakse vere hapnikumahutavusele.

Pilet 11

1. Membraan on kahekordne lipiidikiht, millesse on sukeldatud integraalsed valgud, mis toimivad ioonpumpade ja kanalitena.Pumbad pumpavad ATP energia toimel vastu kontsentratsioonigradienti K, Na, Ca ioone. Perifeersed valgud moodustavad raku tsütoskeleti, mis annab rakule tugevuse ja samal ajal elastsuse. Membraanid koosnevad kolmest lipiidide klassist: fosfolipiidid, glükolipiidid ja kolesterool. Fosfolipiidid ja glükolipiidid (lipiidid, mille külge on kinnitatud süsivesikud) koosnevad kahest pikast hüdrofoobsest süsivesiniku "sabast", mis on seotud laetud hüdrofiilse "peaga". Kolesterool jäigastab membraani, hõivates vaba ruumi hüdrofoobsete lipiidisabade vahel ja takistades nende paindumist. Seetõttu on madala kolesteroolisisaldusega membraanid paindlikumad, kõrge kolesteroolisisaldusega membraanid aga jäigemad ja rabedamad. Kolesterool toimib ka "sulgurina", mis takistab polaarsete molekulide liikumist rakust ja rakku. Membraani olulise osa moodustavad sellesse tungivad valgud, mis vastutavad membraanide erinevate omaduste eest. Nende koostis ja orientatsioon erinevates membraanides on erinev.Rakumembraan on eraldusbarjäär tsütoplasma ja rakuvälise keskkonna vahel. Ainete transport läbi rakumembraani rakku või sealt välja, kasutades erinevaid mehhanisme – lihtne difusioon, hõlbustatud difusioon ja aktiivne transport. Bioloogilise membraani kõige olulisem omadus on selle võime juhtida erinevaid aineid rakku ja sealt välja. Sellel on suur tähtsus raku eneseregulatsiooni ja püsiva koostise säilitamisel. Seda rakumembraani funktsiooni täidab selektiivne läbilaskvus, see tähendab võimet läbida mõnda ainet ja mitte läbida teisi.

Rakus on 4 peamist transpordiliiki: 1) difusioon, 2) osmoos, 3) aktiivne transport, 4) endo- ja eksotsütoos. 1) Difusioon on ainete liikumine mööda difuusset gradienti, s.o. kõrge kontsentratsiooniga piirkonnast madala kontsentratsiooniga piirkonda. Ioonid, glükoos, aminohapped, lipiidid jne hajuvad aeglaselt. Rasvlahustuvad molekulid hajuvad kiiresti. Hõlbustatud difusioon on difusiooni modifikatsioon. Täheldatakse, kui konkreetne molekul aitab teatud ainel membraani läbida, s.t. sellel molekulil on oma kanal, mille kaudu see kergesti läbib (glükoosi sisenemine erütrotsüütidesse). 2) Osmoos on vee difusioon läbi poolläbilaskvate membraanide. 3) Aktiivne - see on molekulide või ioonide ülekandmine läbi membraani, kontsentratsiooni gradiendi ja elektrokeemilise gradiendi vastu.Kandjavalgud (neid nimetatakse mõnikord ka pumbaproteiinideks) transpordivad aineid läbi membraani energiakuluga, mis tavaliselt tarnitakse. ATP hüdrolüüsi teel. Plasmamembraani kahe külje vahelises rakus säilib potentsiaalide erinevus – membraanipotentsiaal. Väliskeskkond on positiivselt laetud, sisemine aga negatiivselt. Seetõttu kalduvad Na, K katioonid rakku ja kloorianioonid tõrjutakse. Enamikus rakkudes saadaval oleva aktiivse transpordi näide on naatrium-kaaliumpump. 4) Endo ja eksotsütoos. Plasmamembraan osaleb ainete eemaldamises rakust, see toimub eksotsütoosi protsessis. Nii erituvad hormoonid, polüsahhariidid, valgud, rasvatilgad ja muud rakuproduktid. Need on suletud membraaniga seotud vesiikulitesse ja lähenevad plasmamembraanile. Kaks membraani ühinevad ja vesiikuli sisu väljutatakse. Fagotsütoos – suurte osakeste haaramine ja neeldumine raku poolt. Pinotsütoos on vedelikupiiskade hõivamise ja neelamise protsess.

Kaaliumi/naatriumi pump. Algselt kinnitab see kandja membraani sisemusse kolm iooni. Need ioonid muudavad ATPaasi aktiivse saidi konformatsiooni. Pärast sellist aktiveerimist suudab ATPaas hüdrolüüsida ühe ATP molekuli ning fosfaadi ioon fikseeritakse membraani seest kandja pinnale Vabanenud energia kulub ATPaasi konformatsiooni muutmisele, misjärel kolm iooni ja ioon. (fosfaat) on membraani välisküljel. Siin eraldatakse ioonid ja asendatakse kahe iooniga. Seejärel muutub kandja konformatsioon esialgseks ja ioonid on membraani siseküljel. Siin ioonid eralduvad ja kandur on taas tööks valmis.

Hapnik veres on lahustunud kujul ja kombinatsioonis hemoglobiiniga. Plasmas on lahustunud väga väike kogus hapnikku, iga 100 ml vereplasma hapniku pingel (100 mm Hg) suudab lahustunud olekus kanda ainult 0,3 ml hapnikku. Organismi eluks sellest ilmselgelt ei piisa. Sellise vere hapnikusisalduse ja kudede poolt selle täieliku tarbimise seisukorra korral oleks rahuoleku vere minutimaht pidanud olema üle 150 l / min. Oluline on veel üks hapnikuülekande mehhanism selle kombinatsioonis hemoglobiiniga.

Iga gramm hemoglobiini on võimeline siduma 1,34 ml hapnikku. Maksimaalne hapnikukogus, mida saab seostada 100 ml verega, on vere hapnikumaht (18,76 ml ehk 19 mahuprotsenti). Hemoglobiini hapnikumaht on väärtus, mis peegeldab hapniku kogust, mis suudab hemoglobiiniga seonduda, kui see on täielikult küllastunud. Teine vere hingamisfunktsiooni näitaja on hapnikusisaldus veres, mis peegeldab nii hemoglobiiniga seotud kui ka plasmas füüsikaliselt lahustunud hapniku tegelikku kogust.

100 ml arteriaalset verd sisaldab tavaliselt 19-20 ml hapnikku, samas mahus venoosses veres on hapnikku 13-15 ml, samas kui arterio-venoosne erinevus on 5-6 ml.

Hemoglobiini hapnikuga küllastumise astme näitaja on hemoglobiiniga seotud hapniku koguse ja viimase hapnikumahu suhe. Tervetel inimestel on arteriaalse vere hemoglobiini küllastumine hapnikuga 96%.

Oksühemoglobiini moodustumine kopsudes ja selle taastumine kudedes sõltub vere osalisest hapniku pingest: selle suurenemisega hemoglobiini küllastumine hapnikuga suureneb, vähenedes väheneb. See seos on mittelineaarne ja seda väljendab oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõver, millel on S-kuju.

Hapnikuga rikastatud arteriaalne veri vastab dissotsiatsioonikõvera platoole ja desatureeritud veri kudedes selle järsult kahanevale osale. Kõvera õrn tõus selle ülemises osas (kõrge O 2 pinge tsoon) näitab, et arteriaalses veres on hemoglobiini piisavalt täielik küllastumine hapnikuga tagatud ka siis, kui pinge 0 2 langeb 70 mm Hg-ni.

Pinge O 2 langetamine 100-lt 15-20 mm Hg-le. Art. praktiliselt ei mõjuta hemoglobiini küllastumist hapnikuga (HbO; see väheneb 2-3%). Madalama O 2 pinge korral dissotsieerub oksühemoglobiin palju kergemini (kõvera järsu languse tsoon). Niisiis, pinge 0 2 vähenemisega 60-lt 40 mm Hg-le. Art. hemoglobiini küllastus hapnikuga väheneb ligikaudu 15%.

Oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõvera asukohta väljendatakse tavaliselt kvantitatiivselt hapniku osalise pingega, mille juures hemoglobiini küllastus on 50%. P50 normaalväärtus temperatuuril 37°C ja pH 7,40 on umbes 26,5 mm Hg. St..

Oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõver võib teatud tingimustel nihkuda ühes või teises suunas, säilitades S-kuju, muutuse mõjul:

3. kehatemperatuur,

Töötavates lihastes suureneb intensiivse ainevahetuse tulemusena CO 2 ja piimhappe teke, samuti suureneb soojuse tootmine. Kõik need tegurid vähendavad hemoglobiini afiinsust hapniku suhtes. Sel juhul nihkub dissotsiatsioonikõver paremale, mis toob kaasa hapniku kergema vabanemise oksühemoglobiinist ja suureneb kudede hapnikutarbimise võimalus.

Temperatuuri, 2,3-DPG languse, CO 2 pinge languse ja pH tõusuga nihkub dissotsiatsioonikõver vasakule, hemoglobiini afiinsus hapniku suhtes suureneb, mille tulemusena väheneb hapniku kohaletoimetamine kudedesse. .

6. Süsinikdioksiidi transport veres. Süsinikdioksiid transporditakse kopsudesse vesinikkarbonaadi kujul ja hemoglobiiniga (karbohemoglobiiniga) keemilise sideme olekus.

Süsinikdioksiid on koerakkude ainevahetusprodukt ja seetõttu transporditakse see verega kudedest kopsudesse. Süsinikdioksiid mängib happe-aluse tasakaalu mehhanismide kaudu ülitähtsat rolli keha sisekeskkonna pH taseme hoidmisel. Seetõttu on süsihappegaasi transport vere kaudu nende mehhanismidega tihedalt seotud.

Vereplasmas on väike kogus süsinikdioksiidi lahustunud olekus; PC0 2 juures = 40 mm Hg. Art. Vere süsihappegaasi kantakse üle 2,5 ml/100 ml ehk 5%. Plasmas lahustunud süsinikdioksiidi kogus suureneb lineaarselt PC0 2 tasemega. Vereplasmas reageerib süsinikdioksiid veega, moodustades H + ja HCO 3 . Süsinikdioksiidi pinge suurenemine vereplasmas põhjustab selle pH väärtuse langust. Süsinikdioksiidi pinget vereplasmas saab muuta välishingamise funktsioon ning vesinikioonide hulka ehk pH-d - vere ja HCO 3 puhversüsteemid, näiteks väljutades neid neerude kaudu uriiniga. . Vereplasma pH väärtus sõltub selles lahustunud süsinikdioksiidi ja vesinikkarbonaadiioonide kontsentratsiooni suhtest. Vesinikkarbonaadi kujul kannab vereplasma, st keemiliselt seotud olekus, peamist kogust süsinikdioksiidi - umbes 45 ml / 100 ml verd ehk kuni 90%. Hemoglobiinivalkudega karbaamühendi kujul olevad erütrotsüüdid transpordivad ligikaudu 2,5 ml / 100 ml vere süsinikdioksiidi ehk 5%. Süsinikdioksiidi transport verega kudedest kopsudesse nendel vormidel ei ole seotud küllastumise nähtusega, nagu hapniku transportimisel, st mida rohkem süsihappegaasi moodustub, seda suurem on selle kogus kehast transportimiseks. kuded kopsudesse. Veres sisalduva süsihappegaasi osarõhu ja veres kantava süsinikdioksiidi koguse vahel on aga kõverjooneline seos: süsinikdioksiidi dissotsiatsioonikõver.

Erütrotsüütide roll süsihappegaasi transpordis. Holdeni efekt.

Keha kudede kapillaaride veres on süsinikdioksiidi pinge 5,3 kPa (40 mm Hg) ja kudedes 8,0-10,7 kPa (60-80 mm Hg). Selle tulemusena difundeerub CO 2 kudedest vereplasmasse ja sealt CO 2 osarõhu gradienti mööda erütrotsüütidesse. Erütrotsüütides moodustab CO 2 veega süsihappe, mis dissotsieerub H + ja HCO 3 -ks. (CO 2 + H 2 0 \u003d H 2 CO 3 \u003d H + + HCO 3). See reaktsioon kulgeb kiiresti, kuna CO 2 + H 2 0 \u003d H 2 CO 3 katalüüsib erütrotsüütide membraani ensüüm karboanhüdraas, mis sisaldub neis suures kontsentratsioonis.

Erütrotsüütides jätkub süsihappegaasi dissotsiatsioon selle reaktsiooni saaduste moodustumisel pidevalt, kuna hemoglobiini molekulid toimivad puhverühendina, sidudes positiivselt laetud vesinikioone. Erütrotsüütides, kui hemoglobiinist eraldub hapnik, seonduvad selle molekulid vesinikioonidega (C0 2 + H 2 0 \u003d H 2 C0 3 \u003d \u003d H + + HCO 3), moodustades ühendi (Hb-H +) . Üldiselt nimetatakse seda Holdeni efektiks, mis viib oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõvera nihkumiseni piki x-telge paremale, mis vähendab hemoglobiini afiinsust hapniku suhtes ja aitab kaasa hemoglobiini intensiivsemale vabanemisele punastest verelibledest koed. Samal ajal transporditakse Hb-H + ühendi osana ühes liitris veres kudedest kopsudesse ligikaudu 200 ml CO 2 . Süsinikdioksiidi dissotsiatsiooni erütrotsüütides saab piirata ainult hemoglobiini molekulide puhvermaht. CO 2 dissotsiatsiooni tulemusena erütrotsüütide sees moodustuvad HCO3 ioonid eemaldatakse erütrotsüütidest spetsiaalse erütrotsüütide membraani kandevalgu abil plasmasse ja Cl - ioonid pumbatakse nende asemele vereplasmast. ("kloori" nihke nähtus). Erütrotsüütide sees toimuva CO 2 reaktsiooni põhiroll on Cl - ja HCO3 ioonide vahetus plasma ja erütrotsüütide sisekeskkonna vahel. Selle vahetuse tulemusena transporditakse süsinikdioksiidi H + ja HCO3 dissotsiatsiooniproduktid erütrotsüütide sees ühendi (Hb-H +) kujul ja vereplasmas vesinikkarbonaatide kujul.

Erütrotsüüdid osalevad süsinikdioksiidi transportimisel kudedest kopsudesse, kuna C0 2 moodustab otsese kombinatsiooni - NH 2 -rühmadega hemoglobiini valgu subühikud: C0 2 + Hb -> HbC0 2 või karbamiinühend. CO 2 transport veres karbaamühendi ja vesinikioonide kujul hemoglobiini toimel sõltub viimase molekulide omadustest; mõlemad reaktsioonid on tingitud Holdeni efektil põhinevast hapniku osarõhust vereplasmas.

Kvantitatiivses plaanis on süsinikdioksiidi transport lahustunud kujul ja karbaamühendi kujul ebaoluline, võrreldes selle süsinikdioksiidi transpordiga veres bikarbonaatide kujul. Kuid CO 2 gaasivahetuse käigus kopsudes vere ja alveolaarse õhu vahel muutuvad need kaks vormi esmatähtsaks.

Kui venoosne veri naaseb kudedest kopsudesse, difundeerub CO 2 verest alveoolidesse ja PC0 2 veres väheneb 46 mm Hg pealt. Art. (venoosne veri) kuni 40 mm Hg. (arteriaalne veri). Samas verest alveoolidesse difundeeruva CO 2 koguhulga (6 ml/100 ml vere kohta) väärtuses muutub CO 2 lahustunud vormi ja karbaamühendite osakaal bikarbonaadi suhtes olulisemaks. . Seega on lahustunud vormi osakaal 0,6 ml/100 ml veres ehk 10%, karbamiiniühendid - 1,8 ml/100 ml veres ehk 30% ja bikarbonaadid - 3,6 ml/100 ml veres ehk 60%. .

Kui hemoglobiini molekulid on hapnikuga küllastunud, hakkavad kopsude kapillaaride erütrotsüütides eralduma vesinikioonid, karbaamühendid dissotsieeruvad ja HCO3 muutub taas CO 2-ks (H + + HCO3 \u003d \u003d H 2 CO 3 \ u003d CO 2 + H 2 0), mis eritub difusiooni teel kopsude kaudu mööda selle osarõhkude gradienti venoosse vere ja alveolaarruumi vahel. Seega mängib erütrotsüütide hemoglobiin suurt rolli hapniku transportimisel kopsudest kudedesse ja süsinikdioksiidi transportimisel vastupidises suunas, kuna see on võimeline seonduma 0 2 ja H +-ga.

Puhkeolekus eemaldatakse inimese kehast kopsude kaudu umbes 300 ml CO 2 minutis: 6 ml / 100 ml verd x 5000 ml / min vereringe minutimahust.

7. Hingamise reguleerimine. Hingamiskeskus, selle osakonnad. Hingamiskeskuse automaatika.

Teadupärast muutub väline hingamine organismi elutegevuse erinevates tingimustes pidevalt.

Hingamisteede vajadus. Funktsionaalse hingamissüsteemi tegevus on alati allutatud organismi hingamisvajaduste rahuldamisele, mille määrab suuresti kudede ainevahetus.

Seega suureneb lihastöö ajal võrreldes puhkusega hapnikuvajadus ja süsinikdioksiidi eemaldamine. Suurenenud hingamisvajaduse kompenseerimiseks suureneb kopsuventilatsiooni intensiivsus, mis väljendub hingamise sageduse ja sügavuse suurenemises. Süsinikdioksiidi roll. Loomkatsed on näidanud, et liigne süsihappegaas õhus ja veres (hüperkapnia) stimuleerib kopsuventilatsiooni, suurendades ja süvendades hingamist, luues tingimused selle liigse eemaldamiseks kehast. Vastupidi, süsihappegaasi osarõhu langus veres (hüpokapnia) põhjustab kopsuventilatsiooni vähenemist kuni hingamise täieliku seiskumiseni (apnoe). Seda nähtust täheldatakse pärast meelevaldset või kunstlikku hüperventilatsiooni, mille käigus eemaldatakse kehast liigne süsinikdioksiid. Selle tulemusena tekib kohe pärast intensiivset hüperventilatsiooni hingamisseiskus - hüperventilatsioonijärgne apnoe.

Hapniku roll. Hingamist stimuleerib ka hapnikupuudus atmosfääris, selle osarõhu langus kõrgel hingamisel haruldases atmosfääris (hüpoksia), mis põhjustab hingamise sügavuse ja eriti sageduse suurenemist. Hüperventilatsiooni tulemusena kompenseeritakse osaliselt hapnikupuudus.

Liigne hapnik atmosfääris (hüperoksia), vastupidi, vähendab kopsude ventilatsiooni mahtu.

Kõikidel juhtudel muutub ventilatsioon selles suunas, mis aitab kaasa keha muutunud gaasilise seisundi taastumisele. Protsess, mida nimetatakse hingamise reguleerimiseks, on inimeste hingamisparameetrite stabiliseerimine.

Peamise all hingamiskeskus mõista pikliku medulla spetsiifiliste hingamisteede tuumade neuronite kogumit.

Hingamiskeskus juhib kahte põhifunktsiooni; motoorne, mis väljendub hingamislihaste kokkutõmbumisena ja homöostaatiline, mis on seotud organismi sisekeskkonna püsivuse säilitamisega, kui selles nihkub 0 2 ja CO 2 sisaldus.Motoorne ehk motoorne funktsioon hingamiskeskuse ülesanne on luua hingamisrütm ja selle muster. Tänu sellele funktsioonile toimub hingamise integreerimine teiste funktsioonidega. Hingamismustri all tuleks silmas pidada sisse- ja väljahingamise kestust, hingamismahu väärtust, hingamise minutimahtu. Hingamiskeskuse homöostaatiline funktsioon säilitab hingamisgaaside stabiilsed väärtused veres ja aju ekstratsellulaarses vedelikus, kohandab hingamisfunktsiooni muutunud gaasikeskkonna tingimuste ja muude keskkonnateguritega.

Hapnik veres on lahustunud kujul ja kombinatsioonis hemoglobiiniga. Plasmas lahustub väga väike kogus hapnikku. Kuna hapniku lahustuvus 37 °C juures on 0,225 ml * l -1 * kPa -1 (0,03 ml-l -1 mm Hg -1), siis iga 100 ml vereplasma hapnikurõhul 13,3 kPa (100 mm) rg. Art.) suudab lahustunud olekus kanda ainult 0,3 ml hapnikku. Organismi eluks sellest ilmselgelt ei piisa. Sellise vere hapnikusisalduse ja kudede poolt selle täieliku tarbimise seisukorra korral oleks rahuoleku vere minutimaht pidanud olema üle 150 l / min. Sellest tuleneb ka teise mehhanismi tähtsus hapniku transportimiseks selle kaudu ühendid hemoglobiiniga.

Iga gramm hemoglobiini on võimeline siduma 1,39 ml hapnikku ja seetõttu võib hemoglobiinisisalduse 150 g/l korral iga 100 ml veres kanda 20,8 ml hapnikku.

Vere hingamisfunktsiooni näitajad

1. Hemoglobiini hapnikumaht. Nimetatakse kogust, mis peegeldab hapniku kogust, mis suudab hemoglobiiniga seonduda, kui see on täielikult küllastunud hemoglobiini hapnikusisaldusA .

2. Hapnikusisaldus veres. Teine vere hingamisfunktsiooni näitaja on hapnikusisaldus veres mis peegeldab nii hemoglobiiniga seotud kui ka plasmas füüsiliselt lahustunud hapniku tegelikku kogust.

3. Hemoglobiini hapnikuga küllastumise määr . 100 ml arteriaalset verd sisaldab tavaliselt 19-20 ml hapnikku, samas mahus venoosses veres on hapnikku 13-15 ml, samas kui arterio-venoosne erinevus on 5-6 ml. Hemoglobiiniga seotud hapniku koguse ja viimase hapnikumahu suhe on hemoglobiini hapnikuga küllastumise astme näitaja. Tervetel inimestel on arteriaalse vere hemoglobiini küllastumine hapnikuga 96%.

Haridusoksühemoglobiin kopsudes ja selle taastumine kudedes sõltub hapniku osalisest pingest veres: selle suurenemisega. Hemoglobiini küllastumine hapnikuga suureneb, vähenedes väheneb. See seos on mittelineaarne ja seda väljendab oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõver, millel on S-kuju.

Hapnikuga rikastatud arteriaalne veri vastab dissotsiatsioonikõvera platoole ja desatureeritud veri kudedes selle järsult kahanevale osale. Kõvera õrn kalle selle ülemises osas (kõrge О2 pinge tsoon) näitab, et arteriaalse vere hemoglobiini küllastumine hapnikuga on piisavalt täielik ka siis, kui О2 pinge langeb 9,3 kPa-ni (70 mm Hg). O-tensiooni langus 13,3 kPa-lt 2,0-2,7 kPa-le (100-lt 15-20 mm Hg-le) praktiliselt ei mõjuta hemoglobiini küllastumist hapnikuga (HbO 2 väheneb 2-3%). Madalama O 2 pinge korral dissotsieerub oksühemoglobiin palju kergemini (kõvera järsu languse tsoon). Seega, kui O 2 pinge langeb 8,0-lt 5,3 kPa-le (60-lt 40 mm Hg-le), väheneb hemoglobiini küllastumine hapnikuga ligikaudu 15%.

Oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõvera asukohta väljendatakse tavaliselt kvantitatiivselt hapniku osalise pingega, mille juures hemoglobiini küllastus on 50% (P 50). P 50 normaalväärtus temperatuuril 37°C ja pH 7,40 on umbes 3,53 kPa (26,5 mm Hg).

Oksühemoglobiini dissotsiatsioonikõver võib teatud tingimustel nihkuda ühes või teises suunas, säilitades S-kuju, pH, CO 2 pinge, kehatemperatuuri ja 2,3-diafosfoglütseraadi sisalduse muutuste mõjul (2, 3-DPG) erütrotsüütides, millest sõltub hemoglobiini võime hapnikku siduda. Töötavates lihastes suureneb intensiivse ainevahetuse tulemusena CO 2 ja piimhappe teke, samuti suureneb soojuse tootmine. Kõik need tegurid vähendavad hemoglobiini afiinsust hapniku suhtes. Sel juhul nihkub dissotsiatsioonikõver paremale (joon. 8.7), mis toob kaasa hapniku kergema vabanemise oksühemoglobiinist ja suureneb kudede hapnikutarbimise võimalus. Temperatuuri, 2,3-DPG, CO pinge languse ja pH tõusuga nihkub dissotsiatsioonikõver vasakule, hemoglobiini afiinsus hapniku suhtes suureneb, mille tagajärjel väheneb hapniku kohaletoimetamine kudedesse. .